ENZIM DAN KOENZIM
1. Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organik.Molekul
awal yang disebut substrat
akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis
produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
2. Sifat Umum Enzim
Enzim bekerja dengan cara bereaksi
dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui
suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Enzim umumnya
merupakan protein globular
dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomeras, sampai
dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.Terdapat
pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai
RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh
struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).Walaupun struktur enzim
menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari
strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Secara spesifik enzim memiliki
beberapa sifat yaitu sebagai berikut.
Ø
SIFAT UMUM ENZIM
Sifat Enzim
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
3. Manfaat Enzim
Kebanyakan enzim berukuran lebih
besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim
(sekitar 3–4 asam amino)
yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu
katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal
sebagai tapak aktif. Enzim
juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.
Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali
merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.
Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan
demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein
lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino
menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai
protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.
Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni
terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun
denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat
reversibel maupun ireversibel
4.
Kegunaan Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama
adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim
adalah protein, yang dapat mengalami perubahan
bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim
tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.
Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
5. MODEL SISI AKTIF ENZIM
Dibagi menjadi 2 Model sisi supaktif
Enzim :
·
Model “ Kunci dan Gembok”
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun
1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan
substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk
sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi
yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model
ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima
model
Ketepatan Induksi
Diagram
yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif. Tapak aktif
akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang
mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci
dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif
secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan
substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku.
Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan
enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya
glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya
menurunkan ΔG‡
·
Menurunkan energi
aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi
terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
·
Menurunkan energi
keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan
yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
·
Menyediakan lintasan
reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk
membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
·
Menurunkan perubahan
entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat
untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen
tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula
molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan
menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik organik
(contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang
mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari
tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak
terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim
ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim
(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim,
tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat
secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).
Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang
mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini,
holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang
diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah
karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak
aktifnya.
Hal- hal yang berkaitan dengan enzim
dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak
dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program
studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu
pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,
terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim
memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena
enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan
keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan
menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga
dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan
aktivitas enzim, sedangkan aktivator obat dan racun adalah inihibitor enzim.
adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme
dalam tubuh kita yaitu bahan makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu
suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein,
mineral) adalah “materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon
sebagai “mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin,
mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh
sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan
mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah
bahan-bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel
tubuh.
Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim
yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika
terluka dan menangkal penyakit, secara langsung berhubungan dengan kekuatan dan
jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim mempunyai tugas spesifik
dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin, membersihkan darah,
memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot,
menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.
Semua organ tubuh kita seperti jantung,
paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan dengan pencernaan, pembuluh
darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat
berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita
memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim
yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka
diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.
Enzim adalah satu atau beberapa gugus
polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja
dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan
demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan
energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas
komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut
gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi
koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan
vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine
Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion
logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa
jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang
utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim,
yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut
Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced
Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat
dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs
aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan
sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan
kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim
akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok,
menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung
karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa
sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi.
Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
6. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Ada
empat factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperature, PH, konsentrasi
dan inhibitor.
Temperatur
Karena
enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature.
Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein.
Temperature terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature
optimum enzim adalah 30 – 40 0C.
Kebanyakan
enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 00C,
namun enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif
kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.
Perubahan PH
Enzim
juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH
dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan
berbeda – beda, tergantung pada jenis enzimnya.
Konsentrasi
Enzim dan Substrat
Agar
reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi
akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain
banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
Inhibitor Enzim
Seringkali
kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun.
Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks
enzim – inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.
Ada dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif
Pada penghambatan ini, zat – zat penghambatan mempunyai
stuktur yang mirip dengan substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat
penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim.
Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat
tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
Inhibitor Nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan
dengan kompleks enzim – inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.
KOENZIM
Koenzim
adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim,
yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya
kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh
karena itu memegang peranan.
Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim,
adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat
sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.
Ø Koenzim dan hubungannya dengan
beberapa vitamin :
1. Koenzim: molekul organic kecil,
tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya
dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang
terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika
kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut,
rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa
koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim
tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9,
salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul
nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+
yang merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar