Berikut Contoh Jadwal Mata Pelajaran Ekstensi Microsoft Excel .
Semoga Bermanfaat .
Contoh Jadwal Mata Pelajaran 2017/2018
AboutMyLife
Sepenggal Cerita Hidup Harus Di Nikmati :)
Sabtu, 13 Januari 2018
Senin, 01 April 2013
Makalah Epidemiologi
MAKALAH EPIDEMIOLOGI
Disusun oleh :
Sri Nurhati
A . PENDAHULUAN
·
Latar Belakang
Demam berdarah (DB) adalah penyakit demam akut yang disebabkan oleh virus dengue, yang masuk ke peredaran darah manusia melalui gigitan nyamuk
dari genus Aedes, misalnya Aedes aegypti atau Aedes albopictus. Terdapat empat
jenis virus dengue berbeda, namun berelasi dekat, yang dapat menyebabkan demam
berdarah .Virus dengue merupakan virus dari genus Flavivirus, famili Flaviviridae. Penyakit demam
berdarah ditemukan di daerah tropis dan subtropis di berbagai belahan dunia,
terutama di musim hujan yang lembab.Organisasi Kesehatan Dunia (WHO)
memperkirakan setiap tahunnya terdapat 50-100 juta kasus infeksi virus dengue
di seluruh dunia.
Penyebab
utama penyakit demam berdarah adalah virus dengue, yang merupakan virus dari
famili Flaviviridae. Terdapat 4 jenis virus dengue yang diketahui dapat
menyebabkan penyakit demam berdarah. Keempat virus tersebut adalah DEN-1,
DEN-2, DEN-3, dan DEN-4. Gejala demam berdarah baru muncul saat seseorang yang
pernah terinfeksi oleh salah satu dari empat jenis virus dengue mengalami
infeksi oleh jenis virus dengue yang berbeda. Sistem imun yang sudah terbentuk
di dalam tubuh setelah infeksi pertama justru akan mengakibatkan kemunculan
gejala penyakit yang lebih parah saat terinfeksi untuk ke dua kalinya.
Seseorang dapat terinfeksi oleh sedikitnya dua jenis virus dengue selama masa
hidup, namun jenis virus yang sama hanya dapat menginfeksi satu kali akibat
adanya sistem imun tubuh yang terbentuk.
Virus
dengue dapat masuk ke tubuh manusia melalui gigitan vektor pembawanya, yaitu
nyamuk dari genus Aedes seperti Aedes aegypti betina dan Aedes albopictus.
Aedes aegypti adalah vektor yang paling banyak ditemukan menyebabkan penyakit
ini. Nyamuk dapat membawa virus dengue setelah menghisap darah orang yang telah
terinfeksi virus tersebut. Sesudah masa inkubasi virus di dalam nyamuk selama
8-10 hari, nyamuk yang terinfeksi dapat mentransmisikan virus dengue tersebut
ke manusia sehat yang digigitnya. Nyamuk betina juga dapat menyebarkan virus
dengue yang dibawanya ke keturunannya melalui telur (transovarial). Beberapa
penelitian menunjukkan bahwa monyet juga dapat terjangkit oleh virus dengue,
serta dapat pula berperan sebagai sumber infeksi bagi monyet lainnya bila
digigit oleh vektor nyamuk.
Tingkat risiko terjangkit penyakit demam berdarah
meningkat pada seseorang yang memiliki antibodi terhadap virus dengue akibat
infeksi pertama. Selain itu, risiko demam berdarah juga lebih tinggi pada
wanita, seseorang yang berusia kurang dari 12 tahun, atau seseorang yang
berasal dari ras Kaukasia.
Demam
berdarah menunjukkan gejala yang umumnya berbeda-beda tergantung usia pasien.
Gejala yang umum terjadi pada bayi dan anak-anak adalah demam dan munculnya
ruam. Sedangkan pada pasien usia remaja
dan dewasa, gejala yang tampak adalah demam tinggi, sakit kepala parah, nyeri
di belakang mata, nyeri pada sendi dan tulang, mual dan muntah, serta munculnya
ruam pada kulit. Penurunan jumlah sel darah putih (leukopenia) dan penurunan
keping darah atau trombosit (trombositopenia) juga seringkali dapat diobservasi
pada pasien demam berdarah. Pada beberapa epidemi, pasien juga menunjukkan
pendarahan yang meliputi mimisan, gusi berdarah, pendarahan saluran cerna,
kencing berdarah (haematuria), dan pendarahan berat saat menstruasi
(menorrhagia).
Pasien yang menderita demam berdarah dengue (DBD)
biasanya menunjukkan gejala seperti penderita demam berdarah klasik ditambah
dengan empat gejala utama, yaitu demam tinggi, fenomena hemoragik atau
pendarahan hebat, yang seringkali diikuti oleh pembesaran hati dan kegagalan
sistem sirkulasi darah. Adanya kerusakan pembuluh darah, pembuluh limfa,
pendarahan di bawah kulit yang membuat munculnya memar kebiruan,
trombositopenia dan peningkatan jumlah sel darah merah juga sering ditemukan
pada pasien DBD. Salah satu karakteristik untuk membedakan tingkat keparahan
DBD sekaligus membedakannya dari demam berdarah klasik adalah adanya kebocoran
plasma darah. Fase kritis DBD adalah seteah 2-7 hari demam tinggi, pasien
mengalami penurunan suhu tubuh yang drastis.
Pasien akan terus berkeringat, sulit tidur, dan mengalami penurunan
tekanan darah.Bila terapi dengan elektrolit dilakukan dengan cepat dan tepat,
pasien dapat sembuh dengan cepat setelah mengalami masa kritis. Namun bila
tidak, DBD dapat mengakibatkan kematian.
Demam
berdarah diyakini merupakan salah satu penyakit yang sudah ada lama di dunia.
Jejak rekam mengenai penyakit dengan gejala yang serupa telah ditemukan
di ensiklopedia medis dari Cina tertanggal tahun 992. Seiiring dengan
perkembangan global di bidang pelayaran dan industri pengiriman barang melalui
laut di abad ke 18 dan 19, kota-kota pelabuhan bertambah dengan pesat dan
menciptakan kondisi lingkungan yang sesuai bagi pertumbuhan nyamuk vektor bagi
penyakit demam berdarah. Nyamuk dan
virus yang berperan dalam penyakit ini terus menyebar ke berbagai daerah baru
dan telah menyebabkan banyak epidemi di seluruh dunia. Salah satu epidemi demam
berdarah yang paling pertama terjadi di daerah Asia Tenggara.
·
Tujuan
1 . Umum
Ingin
mengetahui perkembangan atau distribusi penyakit yang terdapat di wilayah palabuhanratu
2
. Khusus
Mengetahui variabel orang , variabel tempat , variabel waktu
B . HASIL DAN PENGAMATAN
·
Variabel Orang
Judul : Distribusi Penyakit DBD
Tempat :
PKM Palabuhanratu , Kec.Palabuhanratu
Tahun :
2011
No
|
Jumlah Penduduk
|
∑ Kasus
|
IR
|
|
1
|
<1thn
|
1859
|
0
|
0
|
2
|
1-5thn
|
2464
|
0
|
0
|
3
|
6-12thn
|
584
|
2
|
3,4/1000
|
4
|
13-17thn
|
1186
|
1
|
8,4/10.000
|
5
|
18-28thn
|
1346
|
1
|
7,4/10.000
|
6
|
29-50thn
|
2650
|
1
|
3,7/10.000
|
7
|
>50thn
|
2526
|
5
|
19,7/10.000
|
Ø Narasi
Distribusi penyakit DBD di PKM Palabuhanratu
kec.palabuhanratu tahun 2011 banyak terjangkit pada usia >50thn ke atas .
Ø Pembahasan
Distribusi penyakit DBD di PKM Palabuhanratu
kecamatan Palabuhanratu banyak terjangkit pada usia sekitar >50thn ke atas
dikarenakan selain pemukiman yang kumuh dan banyak sarang-sarang nyamuk, juga
kurang dalam melakukan pembersihan di lingkungan ,seperti air got yang
mengenang karena curah hujan yang banyak dan pengaliran tersendat jadi
jentik-jentik nyamuk lebih leluasa berkembang biak , terkena pada usia manula biasanya dalam
pembersihantempat tidur yang kurang di perhatikan,bak mandi yang tidak teratur
di bersihkan,dll .
·
Variabel Tempat
Peta Distribusi Penyakit DBD
PKM Palabuhanratu Kecamatan Palabuhanratu tahun 2011
Keterangan :
-
Kecamatan palabuhanratu tertinggi
-
Desa citepus sedang
-
Desa cibodas cukup
-
Desa buniwangi terendah
Ø
Narasi
Distribusi penyakit DBD yang tercatat di PKM
palabuhanratu tahun 2011 banya terjangkit di daerah kecamatan palabuhanratu
Ø
Pembahasan
Distribusi penyakit DBD banyak terjangkit pada daerah
kecamatan palabuhanratu karena di palabuhanratu itu banyak got dan tempat-tempat
genangan air hujan yang tidak mengalir jadi sarang nyambuk banyak berkembang
biak .
·
Variabel Waktu
Grafik
Distribusi Penyakit DBD
Di
PKM palabuhanratu pada tahun 2011
Ø
Narasi
Distribusi penyakit yang tercatat di PKM palabuhanratu banyak
terjangkit pada bulan jan,feb,maret, juni dan terakhir tertinggi di bulan
oktober pada tahun 2011 ini .
Ø
Pembahasan
Distribusi penyakit DBD banyak terjangkit pada bulan jan ,
feb , maret ,dan juli dikarenakan bulan – bulan itu adalah musim penghujan jadi
air banyak tergenang di alat-alat bekas seperti kaleng-kaleng , ban bekas dll .
C . KESIMPULAN
§
Variable orang : terbanyak pada usia >50thn
keatas
§
Variable tempat : tempat yang terendah di desa
buniwangi
§
Variable waktu : bulan juli , agustus ,
September tidak ada yang terjangkit DBD
D . REKOMENDASI / SARAN
Saran saya Cara penangulangan nya seperti :
- PSN (Pembersihan Sarang
Nyamuk)
- Promkes (penyuluhan
kesehatan kepada masyarakat)
- Abate (Pemberian
obat pada air u/ membasmi jentik nyamuk)
- Swimpogug
(Pengasapan membasmi nyamuk yang sudah berkembang biak)
Enzim dan Koenzim
ENZIM DAN KOENZIM
1. Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia
organik.Molekul
awal yang disebut substrat
akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis
produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel
memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
2. Sifat Umum Enzim
Enzim bekerja dengan cara bereaksi
dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui
suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi
lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia
dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Enzim umumnya
merupakan protein globular
dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomeras, sampai
dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.Terdapat
pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai
RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh
struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).Walaupun struktur enzim
menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari
strukturnya adalah hal yang sangat sulit. Secara spesifik enzim memiliki
beberapa sifat yaitu sebagai berikut.
Ø
SIFAT UMUM ENZIM
Sifat Enzim
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
a. Merupakan protein
b. Merupakan biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia dengan jalan menurunkan energy aktivasi yaitu energy awal yang diperlukan untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat
f. Tidak ikut bereaksi (tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah keseimbangan reaksi
h. Memliki sifat aktif atau sisi katalitik yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
i. Substrat asing yang berfungsi menghambat reaksi disebut inhibitor dan yang berfungsi mempercepat reaksi disebut activator.
Enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat.
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit.
5. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
6. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.
3. Manfaat Enzim
Kebanyakan enzim berukuran lebih
besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim
(sekitar 3–4 asam amino)
yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu
katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal
sebagai tapak aktif. Enzim
juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis.
Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali
merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi.
Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan
demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein
lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino
menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai
protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.
Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni
terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun
denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat
reversibel maupun ireversibel
4.
Kegunaan Enzim
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama
adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim
adalah protein, yang dapat mengalami perubahan
bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim
tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami
kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali.
Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
5. MODEL SISI AKTIF ENZIM
Dibagi menjadi 2 Model sisi supaktif
Enzim :
·
Model “ Kunci dan Gembok”
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun
1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan
substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk
sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan
kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi
yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model
ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima
model
Ketepatan Induksi
Diagram
yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi. tapak aktif. Tapak aktif
akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang
mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci
dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif
secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan
substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku.
Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan
enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya
glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya
menurunkan ΔG‡
·
Menurunkan energi
aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi
terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan
transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
·
Menurunkan energi
keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan
yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
·
Menyediakan lintasan
reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk
membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
·
Menurunkan perubahan
entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat
untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan
dasar,dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen
tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula
molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan
menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik organik
(contohnya flavin dan heme). Kofaktor dapat berupa gugus prostetik yang
mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari
tapak aktif enzim semasa reaksi. (contohnya ion logam) ataupun zat
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak
terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai apoenzim
ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim
(bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim,
tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat
secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase).
Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang
mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini,
holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang
diperlukan agar menjadi aktif.
Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah
karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak
aktifnya.
Hal- hal yang berkaitan dengan enzim
dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak
dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program
studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam
kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu
pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor,
terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim
memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena
enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan
keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan
menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga
dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan
aktivitas enzim, sedangkan aktivator obat dan racun adalah inihibitor enzim.
adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Ada tiga hal yang diperlukan untuk metabolisme
dalam tubuh kita yaitu bahan makanan, enzim dan hormon. Antara ketiganya perlu
suatu kerjasama yang sinergis. Ibarat pabrik, bahan makanan (vitamin, protein,
mineral) adalah “materialnya”, enzim sebagai “pekerjanya”, sedangkan hormon
sebagai “mandornya”. Itu sebabnya, meskipun kita cukup mengonsumsi vitamin,
mineral dan protein tetapi bila bahan-bahan tersebut tidak dapat diserap oleh
sel-sel tubuh kita karena kekurangan atau tiadanya enzim, kita tetap dengan
mudah terkena penyakit. Disini, tugas enzim metabolisme khususnya, mengubah
bahan-bahan makanan yang kita makan sehingga dapat dimanfaatkan oleh sel-sel
tubuh.
Dalam tubuh kita terdapat berbagai macam enzim
yang jumlahnya ribuan. Kemampuan tubuh kita untuk memperbaiki diri ketika
terluka dan menangkal penyakit, secara langsung berhubungan dengan kekuatan dan
jumlah enzim dalam tubuh kita. Setiap jenis enzim mempunyai tugas spesifik
dalam tubuh seperti mencerna makanan, memecah toksin, membersihkan darah,
memperkuat sistem kekebalan tubuh, membentuk protein menjadi otot,
menghilangkan karbondioksida dari paru-paru, dll.
Semua organ tubuh kita seperti jantung,
paru-paru, ginjal, organ-organ yang berhubungan dengan pencernaan, pembuluh
darah dll, serta apapun tugas masing-masing organ tersebut, tidak akan dapat
berfungsi tanpa adanya enzim. Bahkan, karena masing-masing organ tubuh kita
memiliki fungsi beragam dan sel yang berbeda-beda, sehingga membutuh-kan enzim
yang beragam pula. Pada jantung misalnya, karena ada bermacam-macam sel, maka
diperlukan pula bermacam-macam enzim dalam jantung.
Enzim adalah satu atau beberapa gugus
polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja
dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan
demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan
energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi.
Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas
komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan komponen lain yang disebut
gugus prostetik yang berupa nonprotein. Gugus prostetik dibedakan menjadi
koenzim dan kofaktor. Koenzim berupa gugus organik yang pada umumnya merupakan
vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine
Dinucleotide). Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion
logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+. Beberapa
jenis vitamin seperti kelompok vitamin B merupakan koenzim. Jadi, enzim yang
utuh tersusun atas bagian protein yang aktif yang disebut apoenzim dan koenzim,
yang bersatu dan kemudian disebut holoenzim.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut
Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced
Fit Theory). Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat
dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs
aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan
sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan
kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim
akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok,
menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung
karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa
sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi.
Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
6. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA ENZIM
Ada
empat factor yang mempengaruhi kerja enzim yaitu temperature, PH, konsentrasi
dan inhibitor.
Temperatur
Karena
enzim tersusun dari protein maka enzim sangat peka terhadap temperature.
Temperature yang terlalu tinggi dapat menyebabkan denaturasi protein.
Temperature terlalu rendah dapat menghambat reaksi. Pada umumnya, temperature
optimum enzim adalah 30 – 40 0C.
Kebanyakan
enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 00C,
namun enzim tidak rusak. Jika suhu normal kembali, maka enzim akan aktif
kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun dapat rusak di atas suhu 500C.
Perubahan PH
Enzim
juga sangat terpengaruh oleh pH. Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan pH
dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi sisi aktif bergabung dengan subtratnya. pH optimum yang diperlukan
berbeda – beda, tergantung pada jenis enzimnya.
Konsentrasi
Enzim dan Substrat
Agar
reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan substrat
harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak, reaksi
akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakain
banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.
Inhibitor Enzim
Seringkali
kerja enzim dihambat oleh suatu zat yang disebut Inhibitor. Jika inhibitor
ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun.
Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim dan membentuk kompleks
enzim – inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat.
Ada dua jenis inhibitor yaitu inhibitor kompetitif dan
inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif
Pada penghambatan ini, zat – zat penghambatan mempunyai
stuktur yang mirip dengan substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat
penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisi aktiv enzim.
Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat
tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
Inhibitor Nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan
dengan kompleks enzim – inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah.
KOENZIM
Koenzim
adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim,
yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya
kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh
karena itu memegang peranan.
Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim,
adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat
sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya,
NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.
Ø Koenzim dan hubungannya dengan
beberapa vitamin :
1. Koenzim: molekul organic kecil,
tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya
dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.
2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang
terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika
kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut,
rabun senja, dan lain-lain.
3. Hubungan keduanya adalah beberapa
koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim
tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9,
salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul
nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun
tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul
nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+
yang merupakan koenzim. Penting dalam metabolisme sel.
Langganan:
Postingan (Atom)